ミオグロビン
ミオグロビン（英:Myoglobin）は、筋肉中にあって酸素分子を代謝に必要な時まで貯蔵する色素タンパク質である。1本のポリペプチド鎖と1分子のヘムからなり、酸素分子を結合する。筋繊維中に広く見られ、球状タンパクで酸素を蓄える。クジラ、アザラシ、イルカなど水中に潜る哺乳類は大量の酸素を貯蔵しなければならないので、これらの筋肉には特に豊富に含まれている。カラスにも豊富とされる（「カラスの肉」を参照）。また一般に動物の筋肉が赤いのはこのタンパク質に由来する。
酸素に対する親和性がヘモグロビンより高いので、血中のヘモグロビンから酸素を受け取り貯蔵することができる。ミオグロビンの構造と機能はヘモグロビンと類似性が高いが、ヘモグロビンが四量体であるのに対してミオグロビンは単量体である点が大きく異なっている。
X線回折で三次構造が解かれた最初のタンパク質として有名である。1958年にジョン・ケンドリューらはマッコウクジラのミオグロビン結晶を使って2Åの分解能でその全構造を明らかにした。
153個のアミノ酸残基から成り、1個のヘムをもち、分子量は約1万7800である。タンパク質は8個のαヘリックスをもち、それらがヘムをとり囲んでいる。酸素分子はヘム鉄に結合する。 外部酸素濃度が低い場合、例えば筋肉の酸素要求が血液からの供給を超えた場合などにのみ酸素分子を放出し、緊急時の酸素貯蔵庫として機能する。
ミオグロビンは筋挫滅や強い圧迫を受けた筋肉が解放されるとカリウム、乳酸などと大量に流れ出し、クラッシュ症候群を引き起こし、急性腎不全を引き起こす。ミオグロビンやヘモグロビンのヘム色素は急性尿細管壊死を引き起こし腎不全の原因となる[1]。
紫赤色のミオグロビンはFe2+のヘム鉄を有し、これに酸素分子が配位すると鮮赤色のオキシミオグロビンになる[2]。
メトミオグロビンはミオグロビンのヘム鉄がFe2+からFe3+に主に酸素により酸化されたものである。生きている筋肉においては、補酵素であるNADHとシトクロムb4の存在下でメトミオグロビンの補欠分子族であるヘムのFe3+を通常のミオグロビンのFe2+に還元するメトミオグロビン還元酵素の活動によりメトミオグロビンの濃度は無視できるほど少量である。死んだ筋肉である食肉は、メトミオグロビンを除去するためのこの還元作用が働かず、ミオグロビンが酸化されてメトミオグロビンが過剰に生成され、それゆえ食肉が古くなると茶色のメトミオグロビンが蓄積されるものである。
