カタラーゼ
テンプレート:Enzyme カタラーゼ(catalase)は、過酸化水素を不均化して酸素と水に変える反応を触媒する酵素。ヘムタンパク質の一種であり、プロトヘムを含んでいる。細胞内のペルオキシソームに存在し、過酸化水素を使って酸化・解毒をおこなう。
過酸化水素の発見者であるフランスの化学者ルイ・テナール（1818年に発見）は、カタラーゼとして知られるある種の物質が、過酸化水素の分解速度を高めることに気付いた。この物質をカタラーゼと命名したのはドイツの農業化学者O.レーブである[1]。カタラーゼを単離し、結晶化したのは米国の化学者ジェームズ・サムナー、カタラーゼのアミノ酸配列を決定したのは、Walter A. Schroederらである。
毎秒当たりの代謝回転数は全酵素のなかでも最も高く、4000万に達する[2]。ヒトの場合、カタラーゼは4つのサブユニットで構成されており、各サブユニットは526のアミノ酸から成る[3]。分子量は約24万。ヘムとマンガンを補因子として用いる。
ヒトを始めとして肝臓に多く存在するため、肝臓をオキシドールにつけると酸素が発生する。ヒトの場合、このタンパク質をコードしている遺伝子はCATで第11染色体のp13に存在する。また、この遺伝子が欠損すると無カタラーゼ症を発症する。
至適pHは約7.0、至適温度は37℃。以下の反応の活性化エネルギーを下げることで、触媒として機能する。
- 2 H2O2 → O2 + 2 H2O
過酸化水素のほか、ホルムアルデヒドやギ酸も基質として触媒できる。重金属の陽イオンやシアン化物は阻害因子として働く。
高温のガスを噴射するミイデラゴミムシの能力は、カタラーゼの高い代謝回転数に依存している。 また、細菌がこの酵素をもつか否かは、細菌を同定する上で非常に重要であり、それはカタラーゼテストによって判別できる。
出典
テンプレート:Reflist- ↑ "A NEW ENZYME OF GENERAL OCCURRENCE IN ORGANISMIS",Science 4 May 1900: Vol. 11 no. 279 pp. 701-702
- ↑ カラー図解 アメリカ版 大学生物学の教科書 第1巻 細胞生物学、David Sadavaほか、講談社、2010年、p.18.
- ↑ A Hirono et al."A Novel Human Catalase Mutation (358 T6del) Causing Japanese-type Acatalasemia," Blood Cells, Molecules, and Diseases (1995) 21(23) Dec 15: 232-234 (pdf)
