LacZのソースを表示

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{{protein
| Name = 
| caption = 
| image = 
| width =
| HGNCid = 4298
| Symbol = [[GLB1]]
| AltSymbols = ELNR1
| EntrezGene = 2720
| OMIM = 230500
| RefSeq = NM_000404
| UniProt = P16278
| PDB = 
| ECnumber = 
| Chromosome = 3
| Arm = p
| Band = 22.3
| LocusSupplementaryData =
}}
{{enzyme
| Name = β-ガラクトシダーゼ
| EC_number = 3.2.1.23
| CAS_number = 9031-11-2
| IUBMB_EC_number = 3/2/1/23
| GO_code = 0009341
| image = Beta-galactosidase (1tg7).png
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| caption = ''Penicillum sp'' 由来
}}
[[Image:Lactose etc.png|thumb|300px|図２．ラクトースの開裂。D-ガラクトース(D-galactose)とD-グルコース(D-glucose)に分かれる。先頭のDは[[D体]]であることを示し、生体中の[[糖質]]は全てD体である。切断されるのは[[酸素]]を架けるβ-1,4結合。]]
''lacZ''（ラック・ゼット）は[[大腸菌]]の[[ラクトースオペロン]]を構成する[[遺伝子]]の一つ。[[レポーター遺伝子]]の一つとして古くから使用されている。[[開始コドン]]から[[終止コドン]]まで約3 kbpの長さで、'''β-ガラクトシダーゼ'''（LacZ、β-ガラクトシデースとも）をコードする。β-ガラクトシダーゼは[[ラクトース]]を分解する[[酵素]]で、分子量116 kDaである。四量体として機能し、ラクトースを[[グルコース]]と[[ガラクトース]]に[[加水分解]]することで、大腸菌がラクトースを栄養源として使用することを可能とする。また、一部の反応では[[異性化酵素]]としてグリコシド交換反応によりラクトースの位置[[異性体]]、[[アロラクトース]]（1-6-''O''-β-ガラクトピラノシル-D-グルコース）を作る。このアロラクトースがラクトースオペロンの直接の誘導因子インデューサーとして機能する。

[[5-ブロモ-4-クロロ-3-インドリル-β-D-ガラクトピラノシド]] (X-gal.) を[[基質]]とする反応では[[青色]]を呈する不溶性産物ができるため、β-ガラクトシダーゼ活性の指標として用いられる。

''lacZ''ΔM15（ωフラグメントをコードしている）は''lacZ''の[[対立遺伝子]]の一つで、その産物は[[アミノ末端]]付近の11-41 [[アミノ酸配列]]を欠失する。この欠失[[蛋白質]]は二量体化できるが四量体化できないため、β-ガラクトシダーゼ活性を持たない。

''lacZ''αはLacZタンパク質のアミノ末端 50 a.a.程度をコードする。この遺伝子産物はωフラグメントとヘテロ四量体を作ることにより機能を[[相補]]できる。
''lacZ''遺伝子全体を使用する場合と比べてより小さい断片で済むため、ブルーホワイトセレクションで[[ベクター (遺伝子工学)|ベクター]]側に使用されるのはこのαフラグメントである。なお、その場合、宿主は野生型の''lacZ''を欠損していて、''lacZ''ΔM15を保持している必要がある。

{{Biosci-stub}}
{{デフォルトソート:らつくせつと}}
[[Category:遺伝子]]
[[Category:生物学の研究技術]]