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'''アミラーゼ''' ({{lang|en|amylase}})とは一名'''ジ(ヂ)アスターゼ'''とも称される、[[膵臓|膵液]]や[[唾液]]に含まれる[[消化酵素]]。[[グリコシド結合]]を[[加水分解]]することで[[デンプン]]([[ラテン語]]''"amylum"'')中の[[アミロース]]や[[アミロペクチン]]を、[[単糖類]]である[[ブドウ糖]]や[[二糖類]]である[[マルトース]]および[[オリゴ糖]]に変換する酵素群である。

== 概要 ==
アミラーゼは1833年、[[フランス]]の[[生化学者]]、[[アンセルム・ペイアン]] (Anselme Payen) と[[ジャン・ペルソー]] (Jean F. Persoz) が[[大麦]]の芽から取り出し、「切り離す」を意味する[[ギリシア語]]の {{lang|el|“διαστασις”}} より「ジ(ヂ)アスターゼ」と命名された。これが[[酵素]]の初めての単離である。

アミラーゼは消化酵素であり、[[デンプン]]や[[グリコーゲン]]を分解する。体内では主に、[[膵臓]]、[[耳下腺]]（[[唾液腺]]）から分泌され、また[[ダイコン]]や[[カブ]]、[[ヤマノイモ|ヤマイモ]]にも多く含まれている。[[胃腸薬]]、消化剤として市販もされ、[[胃もたれ]]や[[胸焼け]]の治療、防止に服用されている。

[[日本]]の製薬会社[[三共 (製薬会社)|三共]]の事実上の創業者である[[高峰譲吉]]は、[[麹|麹菌]]からジアスターゼを抽出し、自身の名の「タカ」とラテン語の「TAKA（強いという意味）」{{Fact|date=2010年7月}}を掛けて[[タカジアスターゼ]]と命名して[[1894年]]（[[明治]]27年）に[[特許]]を申請した。高峰のジアスターゼ（アミラーゼ）の抽出成功は古くから[[餅]]を食べるとき[[大根おろし]]をつけて食べると胃がもたれないと言う事が大きなヒントとなったとも伝えられる。

夏目漱石の作品『[[吾輩は猫である]]』には、[[佐伯矩]]が発見した大根ジアスターゼについてと思われる新聞記事やタカジアスターゼを常用する人物が描写されて<ref>夏目漱石 『[http://kindai.ndl.go.jp/BIImgFrame.php?JP_NUM=41011117&VOL_NUM=00001&KOMA=66&ITYPE=0 吾輩ハ猫デアル]』 上巻、大倉書店、1905年。119頁。</ref>、消化を促進するという機能が広く知られ用いられた様子がわかる。<ref>荻原弘道 『日本栄養学史』 国民栄養協会、1960年。29頁。φ</ref>。

現在、正式な物質名はアミラーゼであるが、旧名であるジアスターゼも医薬品/化学薬品の『タカヂアスターゼ』として使用されている。

日本では現在も[[第一三共]]の医療用医薬品として「タカヂアスターゼ末」として薬局に卸されている（主に[[解熱鎮痛剤]]や[[整腸剤]]など他の散剤と混合して使うが、[[処方せん医薬品]]ではないため[[零売]]が可能）。また、[[第一三共ヘルスケア]]から[[一般用医薬品]]（[[胃腸薬]]）の「新タカヂア錠」と「[[第一三共胃腸薬]]」シリーズにタカヂアスターゼNとして配合されている。[[アメリカ]]ではパーク・デイビス（現:[[ファイザー]]）から市販されている。

==異性体==

α-アミラーゼ([http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.2.1.1 EC 3.2.1.1])、β-アミラーゼ([http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.2.1.2 EC 3.2.1.2])、グルコアミラーゼ([http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.2.1.3 EC 3.2.1.3])やイソアミラーゼ([http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.2.1.68 EC 3.2.1.68])がある。

α-アミラーゼは別名を1,4-α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ、グリコゲナーゼといい、デンプンやグリコーゲンのα-1,4-結合を不規則に切断し、[[多糖]]ないしマルトース、オリゴ糖を生み出す酵素である。

β-アミラーゼは別名を1,4-α-D-グルカングルカノマルトヒドロラーゼ、グリコゲナーゼあるいはサッカロゲンアミラーゼといい、デンプンやグリコーゲンをマルトース([[麦芽糖]])に分解する。植物や微生物ではよく見られるが、動物からは見つかっていない。糖鎖の非還元末端から二つ目のα-1,4-グリコシド結合を[[エキソ型]]で逐次分解してマルトースを産生する。直鎖型の[[アミロース]]に対する分解効率は高い。一方、[[アミロペクチン]]に対してはα-1,6-グリコシド結合をしている分枝部で反応が停止し、マルトースとともに[[βリミットデキストリン]]が生成される。

グルコアミラーゼは正式名称がグルカン1,4-α-グルコシダーゼといい、1,4-α-D-グルカングルコヒドロラーゼ、エキソ1,4-α-グルコシダーゼ、γ-アミラーゼ、リソソーマルα-グルコシダーゼあるいはアミログルコシダーゼを別名とする。糖鎖の非還元末端のα-1,4-結合をエキソ型に加水分解してブドウ糖1分子を産生する。α-1,6-結合も切断するものも知られている。

イソアミラーゼはアミロペクチンやグリコーゲン中のα-1,6-グリコシド結合を切断して直鎖のデキストリンやアミロースを生産する。ただし、[[プルラン]]を分解できない。分枝部を切断するため、枝切り酵素や脱分枝酵素とも呼ばれる。

== 利用 ==

アミラーゼは、[[植物]]では[[果実]]の成熟や[[穀物]]の発芽の間に合成される。穀物[[酒]]や[[酢]]、[[水あめ]]などの伝統的な製法ではデンプンの糖化に[[麦芽]]に含まれるアミラーゼが用いられる。

微生物の分泌するアミラーゼは工業的に大量に生産され、[[製糖]]、食品加工、胃腸薬、衣料製造、洗剤等に利用されている。工業的にアミラーゼを生産する微生物としては[[アスペルギルス・オリゼー]]や[[枯草菌]]が知られている。

尿中や血中のアミラーゼは、[[膵臓]]疾患や[[唾液腺]]疾患の診断に使われる。

== ヒトアミラーゼ ==
[[ヒト]]のアミラーゼには以下のものがある。
{| class="wikitable"
!酵素名 !! 遺伝子 !! 遺伝子座標 !! 機能
|-
|アルファ1A アミラーゼ(唾液腺)
|AMY1A,EC 3.2.1.1
|[[第1染色体|1]] p21
|澱粉の分解
|-
|アルファ1B アミラーゼ(唾液腺)
|AMY1B,EC 3.2.1.1
|1 p21
|澱粉の分解
|-
|アルファ1C アミラーゼ(唾液腺)
|AMY1C,EC 3.2.1.1
|1 p21
|澱粉の分解
|-
|アルファ2A アミラーゼ(膵臓)
|AMY2A,EC 3.2.1.1
|1 p21
|澱粉の分解
|-
|アルファ2B アミラーゼ(膵臓)
|AMY2B,EC 3.2.1.1
|1 p21
|澱粉の分解
|-
|}

== マクロアミラーゼ血症 ==
医療においてアミラーゼ高値を呈していることは、必ずしも膵疾患(特に急性・慢性[[膵炎]])、唾液腺疾患を意味しない。疾患を合併しない代表的なものとしてマクロアミラーゼ血症がある。これはアミラーゼと[[抗体|免疫グロブリン]]が複合体を形成し、血清アミラーゼを測定すると高値を呈するもので、臓器障害を意味しない。<br>
同様の状態にはマクロ[[クレアチンキナーゼ]]血症(マクロCK血症)がある。

== 脚注 ==
{{Reflist}}

==関連項目==
*[[酵素]]
*[[消化]]
*[[消化酵素]]
* [[加水分解酵素]]
* [[ジアスターゼ消化試験]] - 組織切片における[[糖原]]の証明のために用いられる。糖原は[[PAS反応]]陽性であるが、ジアスターゼによる消化を受けるとPAS反応陰性となる。

{{DEFAULTSORT:あみらせ}}
[[Category:酵素]]
[[Category:EC 3.2.1]]
[[Category:デンプン]]

{{biosci-stub}}
{{medical-stub}}